Авторы исследования изучали механизмы, лежащие в основе различий в спектре поглощения зрительных белковых пигментов с разной специфичностью. В их составе за поглощение света отвечает одно и то же соединение - ретиналь (ковалентно присоединенный к белку витамин А), но в комплексе с разными белками (опсинами) ретиналь имеет разные максимумы поглощения. Так, пигменты синего, зеленого и красного цвета поглощают с максимумами в районе 420, 530 и 560 нанометров.

Чтобы прояснить, как именно аминокислотное окружение белка влияет на спектр поглощения ретиналя, ученые создали набор мутантных протеинов, где это окружение было изменено. Для упрощения процесса авторы работали не с самим опсином, а с белком-транспортером ретинола hCRBPII.

Оказалось, что заменив во внутренней стороне "ретинального кармана" белка всего несколько аминокислот, можно существенно изменить спектр поглощения пигмента. Так, авторам удалось существенно сдвинуть максимум поглощения красного пигмента и заставить его поглощать невидимый человеку свет с длиной волны 644 нанометра. При возникновении подобных мутаций в опсине, люди, обладающие такими пигментами, воспринимали бы существенно больше оттенков красного, чем это возможно сейчас.

Различными пигментами на основе ретиналя обладают не только позвоночные, но даже одноклеточные водоросли. Совмещенные с ионными каналами пигменты последних используются, например, в оптогенетике для выборочной активации светом отдельных нейронов.

« « Вернуться

Далее » »