Работа большинства белков, и прежде всего ферментов, связана с внутримолекулярной подвижностью. Под ней подразумевается движение различных структур внутри белковой молекулы друг относительно друга.

Авторы исследования заинтересовались тем, как измениться подвижность в пептиде, если ассоциированную с ним воду заменить на сурфактанты - поверхностно активные полимеры. Ученые провели такую замену в миоглобине, а затем проследили за внутримолекулярной динамикой при помощи рассеивания нейтронов. При этом благодаря замене водорода на дейтерий в составе сурфактанта ученые могли отдельно наблюдать за движениями самого белка и окружающей его полимерной "шубы".

Данные рассеяния показали, что использованию сурфактантов миоглобин остался практически таким же гибким и подвижным, как в присутствии воды. Он по-прежнему связывал и отпускал кислород, не смотря на то, что это сопровождается изменениями в трехмерной структуре полипептида и требует значительных внутримолекулярных движений.

До сих пор биофизики считали, что для существования такой подвижности с молекулой белка должно быть связано большое количество молекул воды, служащей для поддержания структуры и "смазывающей" трение отдельных частей пептида. Полученные результаты могут пригодиться для изготовления искусственных систем катализа и фотосинтеза.

« « Вернуться

Далее » »